抑制酶

一些分子非常相似的衬底酶可以绑定到活跃的网站但是无法反应。这种分子的活性位点,从而防止绑定网站实际的衬底。这抑制酶作用的竞争性质,因为抑制剂分子实际上与活性部位的底物竞争。的抑制剂磺胺例如,足够相似衬底(p氨基苯酸)的参与代谢的酶叶酸它与酶结合,但不能反应。它涵盖的活性部位,防止绑定p氨基苯甲酸酸。这种酶在某些致病是至关重要的细菌但不是人类的根本;大量的磺胺因此杀死微生物,但不伤害人类。抑制剂如磺胺被称为抗代谢物。磺胺和类似的化合物杀死病原体而不损害其宿主广泛应用化疗。

一些抑制剂防止,或块,酶反应采取行动组在活性部位。的神经毒气例如,二异丙基fluorophosphate反应与丝氨酸乙酰胆碱酯酶活性部位的形成共价键。神经毒气分子参与债券形成阻止活性部位结合底物,乙酰胆碱,从而阻止催化和神经行动。碘乙酸同样街区的一个关键酶肌肉行动上形成了一个庞大的集团氨基酸半胱氨酸,发现在酶的活性部位。这个过程称为不可逆的抑制。

某些抑制剂修改在活性位点氨基酸以外,导致酶活性的损失。抑制剂引起活性部位的形状的变化。一些在活性位点氨基酸以外,然而,可以修改而不影响活性部位的结构;在这些情况下,酶的行动不受影响。

这种化学变化平行自然突变。遗传性疾病常常源于一种氨基酸的变化,酶的活性位点,从而使酶缺陷。在某些情况下,一种氨基酸变化改变活性部位的形状在一定程度上,它可以不再发生反应;这种疾病通常是致命的。然而,在其他部分有缺陷的酶形成,一个人可能非常生病但能够生活。

温度的影响

生理温度范围内酶功能最有效。由于酶是蛋白质分子,它们可以被高温破坏。这种破坏的一个例子,称为蛋白质变性的变质牛奶煮时。增加温度有两个对酶的影响:首先,反应的速度有所增加,因为化学反应的速率与温度会增加;其次,这种酶越来越变性。增加温度从而增加代谢率只在有限的范围内。如果温度过高,酶变性破坏生活。低温也改变酶的形状。与对冷敏感的酶,变更导致损失的活动。过度冷和热都因此损害的酶。

酸度或碱度的程度解决方案,表示为pH值,也会影响酶。changes-i.e酸度的解决方案。,pH值进行了最佳酸度时,酶的行为最有效的利用。虽然这个最佳pH值随温度和受其他的影响成分解决方案包含酶,酶的特性。因为酶对酸度的变化敏感,大多数生命系统是高度缓冲;即。,他们有机制,使他们能够保持一个恒定的酸度。这种酸性水平,或pH值,约在大多数生物体。一些细菌功能中度酸性或碱性条件下;和消化酶胃蛋白酶作用的酸环境的胃。

的诱导契合理论

的钥匙的假设(见上图酶催化反应的本质)不完全占酶行动;即。,某些酶的性质不能占的简单的酶和底物之间的关系提出的钥匙假设。理论被称为诱导契合理论保留了钥匙的想法适合底物的活性部位,但假设除了基质必须做更多的不仅仅是适合已经预先成形的一个活跃的站点。相反,理论,结合底物的酶必须导致的形状变化的同轴度的催化酶,结果组织在其表面。这概念被比作的手在手套、手(衬底)诱导手套的形状的变化(酶)。尽管一些酶似乎函数根据旧钥匙假说,最明显的功能根据诱导契合理论。

通常情况下,底物酶表面的方法和诱发其形状的变化,导致催化组的正确对齐。的消化酶羧肽酶例如,绑定基质导致酪氨酸分子的活性部位移动多达15埃。催化组在活性位点与底物发生反应形成产品。产品分离酶表面,这种酶能够重复序列。Nonsubstrate分子太大或太小改变形状的酶,催化组发生偏差;这样的分子是无法反应,即使它们活跃网站所吸引。

诱导契合理论解释了许多酶的异常特性。一个例子是“非竞争性抑制,”一个复合抑制一种酶的反应,但并不妨碍衬底的绑定。在这种情况下,抑制剂化合物吸引绑定组,使催化组太远离反应底物。抑制剂与酶结合的网站不是活跃的站点并称为别构部位。抑制剂活性部位的形状变化,防止催化没有防止衬底的绑定。

抑制剂也可以扭曲的活性部位影响基本绑定组;因此,酶可以不再吸引衬底。所谓的活化剂分子影响nonsubstrate分子的活性部位,所以合理对齐,因此可以与酶反应。这种催化剂可以影响绑定和催化组活性部位。

酶的灵活性非常重要,因为它提供了一个调节酶活性的机制。活性部位的定位可以被绑定的网站除了活性位点抑制剂。此外,这种酶可以通过分子被激活诱导底物的活性部位的同轴度本身并不能引起这个对齐。

正如上面提到的,绑定抑制剂和活化剂的网站被称为变构网站区别于活跃的网站。变构网站实际上是能够激活或监管网站抑制酶活性通过影响酶的形状。深受当激活剂或抑制剂与酶,它返回到正常状态。因此,蛋白质结构的灵活性允许一个简单的操作,可逆控制系统类似于恒温器。

类型的别构调节

别构调节可以在许多方面;两个例子用来说明一些一般性的效果。组成的通路十酶是参与氨基酸的合成组氨酸。当一个细胞包含足够的组氨酸,合成适当就阻止了经济的细胞。停止合成途径中的第一个酶的抑制作用的产品,组氨酸。抑制一种酶的一个产品反馈抑制;即。,产品很多步骤从一个初始酶块其行动。反馈抑制发生在所有生物的许多途径。

别构调节也可以通过催化剂。的激素肾上腺素(肾上腺素以这种方式)的行为。当需要能量时,肾上腺素释放和激活,激活变构酶腺苷酸环化酶。这种酶催化反应的化合物环腺苷酸(环腺苷酸)是由ATP。环腺苷酸反过来作为一个速度的变构酶的激活剂新陈代谢的碳水化合物产生的能量。这种类型的变构调节在生物系统也普遍存在。因此,结合变构激活和抑制允许生产所需的能源或材料时,关闭了生产供应是充足的。

别构调节是一个快速的方法调节产品不断所需的生物。然而,一些细胞不需要特定的酶,它将浪费细胞合成。在这种情况下,特定的分子,称为阻遏蛋白,防止不必要的酶的合成。阻遏蛋白是蛋白质与DNA结合,防止在此过程中导致的第一步蛋白质合成。如果某些代谢物被添加到细胞需要一种酶,酶合成occurs-i.e。,它是诱导。添加半乳糖到一个生长培养基包含大肠杆菌例如,细菌诱发苷酶的合成。细菌从而可以合成galactose-metabolizing酶需要时,防止其合成。的方式合成的酶诱导或抑制哺乳动物系统不太明白但是被认为是相似的。

不同类型的复杂有机体的细胞有不同的酶,尽管它们有相同的DNA内容。酶是合成的需要在一个特定的细胞和不同不仅对不同类型的cells-e.g。、神经、肌肉、眼睛和皮肤细胞,但也为不同的物种。

在几个子单元组成的一种酶,或连锁店,变更形状的一个链的结果影响底物分子或变构抑制剂或活化剂可能改变相邻链的形状。结果,结合第二个底物分子以不同的方式发生第一次绑定的,从第二和第三是不同的。这种现象称为协同别构酶的特征。协调由乙状曲线,反映比Michaelis-Menten的双曲线。酶的亚基,展品协同控制机制更敏感比一种酶的一个亚基,因此一个活性部位。

第一个例子协同中观察到血红蛋白,这不是一种酶,而是像一个在许多方面。的吸收氧气在肺部和它沉积在组织更有效率,因为血红蛋白的亚基显示积极的协同,所谓因为第一分子底物更容易结合。

-协调,绑定的一个分子使它不太容易在接下来的绑定,也发生在生物。负协同使酶不敏感波动代谢物浓度和酶可能是重要的,必须在相对稳定的细胞水平的活动。

有些酶密切相关聚合几种酶单位;丙酮酸脱氢酶系统,例如,包含五个不同的酶,总分子量4000000年,由四种不同的链。显然,酶在细胞可能由形成复杂的单位,在一个被吸收细胞壁或被膜分离在特殊的隔间。从化合物的途径包括逐步修改,聚合酶在给定的路径促进其功能的方式类似于一个工业组装线。