的肌原纤维
肌肉纤维薄片的电子显微图显示出成组的细丝，它们的轴与纤维的长度平行。灯丝有粗和细两种尺寸。每一个数组纤维中的一种叫做肌原纤维，它的形状像一个圆柱形的柱子。沿着每条肌原纤维的长度，粗纤维和细纤维交替重叠或交错，呈现出暗区域(粗纤维和重叠的细纤维)和浅色区域(只有细纤维)的交替带。在一根纤维中，所有的肌原纤维都是重合的，因此它们的区域是相似的密度彼此相邻，使纤维在相衬或偏振光显微镜下显示出特征的条纹外观。每个亮区被暗带分成两部分。两个暗带之间的单位被称为a肌节．
每个肌原纤维大约1 - 2微米(1微米= 10−6直径一米)，并延伸到肌纤维的整个长度。每根纤维的肌原纤维数量不同。在纤维的末端，肌原纤维附着在等离子体膜通过特化蛋白的干预。
40到80纳米(nm)通常是分开的相邻纤维中的肌原纤维。这个空间包含两个不同的膜系统，参与肌肉收缩的激活()．其中一个系统是一系列通道，通过肌膜通向额外的纤维空间。这些通道被称为横小管(T小管)因为它们穿过纤维。横管系统是一个由相互连接的环组成的网络，每个环围绕着一个肌原纤维。它提供了纤维外部和肌原纤维之间重要的交流途径，其中一些位于纤维内部深处。确切的空间肌原纤维中的小管与细丝的关系取决于不同的种类动物．
另一个膜系统围绕着每一个肌原纤维是肌浆网，一系列封闭的囊状膜。肌浆网的每一节都围绕肌原纤维形成袖状结构。与横小管接触的部分形成一个肿大的囊，称为横小管终端池．
在大多数脊椎动物中，每个横小管都有两个与之紧密相连的池，形成一个叫做a的三元素复合物三合会。每个肌节的三联体数量取决于物种;例如，在青蛙的肌肉中，每三联肌中有一个，而在哺乳动物的肌肉中有两个。在鱼类和甲壳类动物中，每一种只有一个池相关联横向小管，从而形成一对。肌浆网控制着肌浆中钙离子的水平。末端池显然是肌肉受到刺激时钙离子被释放的地方，而纵向小管是钙离子被有效地从肌质中去除的地方。钙离子(Ca2 +)是由a蛋白质这催化了三磷酸腺苷，使自由能源对钙的耗能过程进行了研究2 +交通工具。
的肌丝
如前所述，肌原纤维呈柱状排列。在一个纵向一组肌原纤维切片()，有一个低密度的光带称为I带。在I带的中心有一条突出的密集线，称为间线，虽然在现实中，考虑到肌原纤维的三维结构，它更合适的说法Z磁盘。两条Z线之间的区域，一个肌节，可以被认为是直接负责肌肉收缩的主要结构和功能单位。因此，肌原纤维可以被认为是一堆肌节。A带，其中包含厚丝部分重叠与薄丝，显示为黑色。
穿过桥
高倍放大时，在重叠区域的粗细丝上可以看到向细细丝延伸的小桥状结构。他们被称为过桥，并被认为是负责运动力量是在收缩(对于过桥与粗细丝分子结构的关系，见下文)．在中间一个乐队，其中只有粗大的细丝存在，是一个区域称为H区；H区看起来比A区的重叠区要轻一些。同样在A带是一个狭窄的，轻度染色的区域，其中包含没有交叉桥的裸露的厚丝，称为伪h区。在A带的中心是一个狭窄的，深色染色的区域，称为M带，其中粗细丝之间有细桥。这些桥不同于粗细细丝之间的交叉桥，实际上是由一种完全不同的蛋白质组成。
如果肌节不同水平的肌原纤维横截面被检查电子显微镜时，可以看到细丝端面，并可以欣赏到细丝晶格的三维性质。的I带只含有细丝状，带有直径6到8纳米。在A波段，在重叠区域，细丝与粗丝(直径为12 nm)呈极规则的图案或晶格状。在脊椎动物中，粗丝状结构呈六角形排列，细丝状结构位于由粗丝状结构形成的等边三角形的中心。穿过H区的部分只包含在重叠区域形成的相同六角形图案中排列的粗细丝。在M波段，可以看到厚丝状的六角形排列M座桥连接着它们。
细丝滑动
这一发现对我们目前对肌肉的理解至关重要，即在收缩过程中，细丝并不缩短，而粗细两组只是相对移动生理学．在收缩过程中，细细丝向A带移动得更深，粗细细丝的重叠增加。如果考虑肌节的纵切面，a束左侧的细丝会向右移动进入a束，a束右侧的细丝会向左移动进入a束。运动的方向性部分来自于两个粗纤维的结构极性，因为在纤维的两半中，肌凝蛋白分子的方向相反，而肌动蛋白纤维中，肌动蛋白分子的方向相对于Z带。
蛋白质肌丝
为了了解肌丝的更精细的结构细节，以及发生滑动和最终肌肉收缩的机制，人们必须了解肌丝的分子成分以及与之相关的结构。肌丝由几种不同的蛋白质组成，构成大约占肌肉总蛋白质的50%另外50%由Z系和M带的蛋白质、肌浆和线粒体中的酶组成，胶原蛋白，以及膜结构中的蛋白质。在肌丝蛋白中，肌球蛋白和肌动蛋白在收缩过程中起直接作用。肌钙蛋白和原肌凝蛋白与钙离子一起位于细丝中，通过控制肌凝蛋白和肌动蛋白的相互作用来调节收缩。
肌凝蛋白
主要的组成粗纤维中有肌凝蛋白。每根粗丝由大约250个肌凝蛋白分子组成。肌球蛋白有两个重要的作用:一个是结构上的，作为粗纤维的组成部分，另一个是功能上的，作为催化剂ATP在收缩过程中分解，并与肌动蛋白相互作用，成为肌肉发力的一部分。单个肌凝蛋白分子包含两个主要的蛋白质链和四个小的蛋白质链，整个分子大约160纳米长，形状不对称。棒状的尾部区域，长约120纳米，由两条蛋白质链组成，每条蛋白质链缠绕成α-螺旋，一起形成盘绕线圈结构。在分子的另一端，两条蛋白质链形成了两个球状的头状区域，它们有能力结合与肌动蛋白结合并携带ATP水解的酶位点。
厚灯丝组件
在粗纤维的中间部分，分子以尾对尾的方式组装。沿着灯丝的其余部分，它们首尾相连。分子的尾部形成灯丝的核心;灯头部分从灯丝中伸出。交叉桥实际上是肌凝蛋白分子从细丝向外延伸的球状头区，平滑伪h区是尾尾聚集区，只有尾，没有头。
从厚灯丝中突出的交叉桥的精确三维排列在电子显微照片中不容易看到，但可以从x射线衍射研究活肌肉。三个桥沿灯丝长度每14.3 nm从灯丝的相对两侧伸出120度。每组连续的桥位于绕灯丝旋转40度的位置。九桥的图案(三组三桥)沿着厚灯丝每42.9 nm重复一次。不同物种和肌肉之间可能存在一些差异。
细丝蛋白
这些细丝含有三种不同的蛋白质——肌动蛋白、原肌凝蛋白和肌钙蛋白。后者实际上是三种蛋白质的复合体。
肌动蛋白,这构成大约25%的肌丝蛋白质，是肌肉细丝的主要成分。肌动蛋白的单个分子是一个单一的蛋白质链，盘绕形成一个大致的蛋形单元。这种形式的肌动蛋白叫做球状肌动蛋白或g -肌动蛋白，有一个钙离子或镁离子和一个ATP分子与它结合。在适当的条件下，g -肌动蛋白转化为纤维形式，或f -肌动蛋白它存在于肌肉中的细丝中。当g - f转化发生时，与g -肌动蛋白结合的ATP分解，释放出无机磷酸盐(P我)，并留下一个二磷酸腺苷(ADP)分子与每个肌动蛋白单元结合。肌动蛋白分子沿纤丝每2.75 nm重复一次。它们产生了一种螺旋结构，可以看作是双螺旋或单螺旋。表观半音高约40纳米长。肌动蛋白被认为直接参与了收缩过程，因为交叉桥可以附着在它上面。
原肌球蛋白是一种杆状分子，长约40纳米。两股原肌凝蛋白分子沿着肌动蛋白丝截然相反地运行。原肌凝蛋白具有与肌凝蛋白尾巴相似的结构，是两条蛋白质链的卷曲单元。每个原肌凝蛋白分子与7个肌动蛋白单位接触。
肌钙蛋白是三种不同蛋白质亚基的复合物。一个肌钙蛋白复合物与每个原肌凝蛋白分子结合。肌钙蛋白分子沿纤维大约每40 nm分布一次。肌钙蛋白和原肌凝蛋白都参与调节肌肉的收缩和松弛。其中一个亚基(TnC)是Ca的受体2 +肌肉激活时从肌浆网释放。据认为，钙结合导致肌动蛋白、原肌凝蛋白和另一种肌钙蛋白亚基(TnI)相互作用的进一步结构变化，通过激活肌动蛋白-肌凝蛋白相互作用导致收缩。